Martin Karplus, Michael Levitt und Arieh Warshel schufen in den 70er-Jahren eine wichtige Grundlage für die auf einer Verbindung von klassischer Mechanik und Quantenmechanik beruhende Simulation der Molekulardynamik. Jetzt wurden die Wissenschaftler mit dem Chemie-Nobelpreis und damit mit der höchsten Auszeichnung in der Wissenschaft geehrt. Was wir heute über Proteine und ihre intra- und intermolekularen Wechselwirkungen wissen, verdanken wir zu einem großen Teil den Pionieren Martin Karplus, einem US-Amerikaner mit österreichischen Wurzeln von der Harvard Universität, Michael Levitt, einem Südafrikaner der heute an der Stanford University in Kalifornien forscht und Arieh Warshel, einem US-Staatsbürger mit israelischen Wurzeln, heute Professor an der University of Southern California.
Vereinigung von Newtonscher und Quantenmechanik Alle drei Wissenschaftler haben sich der Relationen zwischen der Struktur eines Moleküls und seiner Funktion (also der potenziellen Wechselwirkungen mit anderen Molekülen) gewidmet. Diese aufzuspüren war lange mit herkömmlichen Methoden nicht möglich und auch die theoretische Physik hatte lange Zeit keine wirklich validen Berechnungsverfahren für derart komplexe Vorhersagen. Karplus, Levitt und Warshel haben die Grundlage für Computerprogramme gelegt, mit denen chemische Prozesse verstanden und vorhergesagt werden. Die mysteriösen Wege von Elektronen bei chemischen Reaktionen lassen sich mit Computermodellen heute genau vorhersagen. Dieses Wissen und Verständnis hat nicht nur die Chemie verändert, sondern spielt bei der Entwicklung von Medikamente ebenso eine Rolle wie der Verbesserung von Solarzellen.
Mehrskalige Modelle zur Vorhersage chemischer Reaktionen „Chemische Reaktionen laufen in Lichtgeschwindigkeit ab, dabei verschieben sich Elektronenwolken im Bruchteil einer Millisekunde von einem Atom zum einem anderen. Die von Karplus, Levitt und Warshel entwickelten mehrskaligen Modelle ermöglichten erstmalig eine physikalisch sinnvolle Verknüpfung der klassischen Newtonschen Mechanik und den quantenmechanischen Beschreibungen komplexer molekularer Systeme mit einer hohen Zahl an Freiheitsgraden. Vor allem in der Simulation der dreidimensionalen Struktur von Proteinen hat diese Methodik seither breite Anwendungen gefunden und sich zum Goldstandard molekularer Wechselwirkungen entwickelt.
